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jueves, 25 de noviembre de 2021

¿SON TODOS LOS PRIONES MALOS?

 

Todos tenemos priones. Estos son proteínas de estructura anómala que actúan como agentes infecciosos ocasionando enfermedades neurodegenerativas transmisibles, llamadas encefalopatías espongiformes, como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob o el kuru en humanos; la enfermedad de las vacas locas o la tembladera o scrapie en cabras y ovejas.

Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos entre sí. Estas proteínas se pliegan, pero no de forma casual, los aminoácidos tienen características que hacen que unos tiendan a acercarse a otros, o a repelerse, siendo esto imprescindible para la unión entre proteínas. Su estructural es fundamental para que funcionen y cuando no llegan a esta, se destruyen.

¿Por qué se han ganado esta mala fama? En los priones se presentan dos configuraciones, una útil, normal, y otra infecciosa, mal plegada y nociva. En este caso, aunque la proteína no llegue a la estructura deseada, no se destruye, ambas configuraciones son tridimensionales estables. La configuración nociva resulta inmune a los sistemas de limpieza del organismo, por lo que se acumulan y atacan al cerebro. Además, cuando un prion mal plegado llega al cerebro, los de alrededor cambian su configuración, teniendo unos resultados que acaban siendo mortales.

Pero, los priones también tienen una función útil en las células que aíslan los nervios. Estos priones ayudan a mantener la vaina de mielina en las células que protegen los nervios, abundando en las propias neuronas. Y, controlan la dirección de la plasticidad en el hipocampo en desarrollo, estructura cerebral relacionada, entre otras cualidades, con la memoria y el aprendizaje, informa el Journal of Neuroscience.

El neurobiólogo Enrico Cherubini de la Escuela Internacional de Estudios Avanzados de Trieste, Italia, descubrió la cara positiva de estos del siguiente modo. Tomó los tejidos cerebrales de ratones y estimuló eléctricamente tejido de su hipocampo. Algunas muestras eran de ratones sanos y otras de animales modificados genéticamente, careciendo del gen que codifica los priones. En los ratones sanos se fortalecieron los vínculos entre las neuronas, mientras que en los modificados tuvo el efecto contrario. Este fortalecimiento está causado por la actuación de la enzima proteína cinasa. La ausencia de la proteína proteica celular causa la activación de la enzima fosfolipasa C, que disminuye la actividad de la neurona a largo plazo.

Fuentes: El País, Nature

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